Las proteínas están constituidas por la unión de AMINOÁCIDOS.
Un aminoácido (abreviadamente αα) tiene siempre un grupo amino y un grupo ácido (carboxilo) separados por un átomo de C.
La parte constante del αα interviene en la unión de unos aminoácidos con otros y es muy importante en la estructura espacial de las proteínas
La parte variable es esencial en las propiedades y función de las proteínas
Solamente 20 aminoácidos forman la mayor parte de las proteínas
Los αα son sólidos incoloros, solubles en agua y cristalizables
Excepto la GLICOCOLA o GLYCINA que no posee carbonos asimétricos, los otros 19 αα presentan ESTEREOISOMERÍA o ISOMERÍA ÓPTICA y por tanto hay formas D y L como en los glúcidos (ver entrada del día 4 de diciembre de 2018).
Al contrario que los monosacáridos, los αα están siempre en la Naturaleza en forma L y como el medio intracelular es líquido, se encuentran en disolución y por lo general a pH neutro, por lo que están ionizados. El grupo carboxilo pierde un protón y queda cargado negativamente y el grupo amino gana un protón y queda cargado positivamente.
Los αα se unen unos a otros por enlaces peptídicos. El enlace peptídico es un enlace covalente de tipo AMIDA SECUNDARIA que se comporta como un enlace doble.
De los enlaces peptídicos depende en gran medida la estructura tridimensional de las moléculas proteicas.
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